[생명과학] 효소, 촉매 그리고 리보자임

 

 

체내에서 일어나는 대사 과정들이 더욱더 빠르게 일어날 수 있도록 물질대사 속도를 높일 매개자가 필요하다. 이러한 매개자를 촉매라고 한다.

 

촉매

촉매는 반응을 매개한 후 자신은 어떠한 화학적 변화도 일으키지 않는다. 즉, 촉매 자체는 반응 전후 모두 똑같은 상태인 것이다. 그리고 반응 시 생성물의 양은 변화하지 않고 오직 활성화 에너지만 바뀐다. 활성화 에너지가 낮아지면서 반응의 속도가 빨라지는 것이다.

 

1. 근접성

반응물들의 충돌 횟수를 증가시킨다. 압력이 크거나 부피가 작을 경우 더 효과적이다.

 

2. 방향성

반응물들이 충돌할 경우 화학 반응이 더 잘 일어날 수 있도록 충돌 방향을 잡아준다.

 

3. 활성화 에너지

더 많은 반응물의 분자들이 활성화 에너지 장벽을 넘게 해 유효 충돌 횟수를 늘린다.

 

4. 온도

보통 온도가 상승하면 반응 속도가 증가한다.

 

 

효소

신체 내에서 발생하는 여러 화학 반응들의 촉매 역할을 수행하는 단백질이다.

 

1. 구조

효소에 있는 기질 결합 부위는 말 그대로 기질과 결합하는 부위다. 이 부위를 구성하는 아미노산들의 R기와 기질 사이에 수소 결합, 소수성 결합, 이온 결합, 반데르발스 결합, 공유 결합 등을 형성하면서 반응을 일으킨다.

 

(1) 단순 단백질 효소

오직 단백질로만 이루어진 효소다. 대부분의 가수분해 효소들이 이에 해당한다.

 

(2) 복합 단백질 효소

'전효소'라고도 하며 이는 '주효소'와 '보조인자'로 구성되어 있다. 주효소는 단백질이고 보조인자는 비단백 물질이다.

보조인자가 주효소와 비공유 결합을 하면 보조인자를 '조효소'라고 부르며, 공유 결합을 할 경우에는 '보결 분자단'이라고 부른다.

 

2. 작용 방식

(1) 근접성과 방향성

기질들이 충돌하는 횟수를 증가시키고 기질의 방향을 잡아서 반응이 더 잘 일어나도록 한다.

 

(2) 비용매화

기질 주변을 감싸고 있는 물 분자들을 떼어내어 반응을 일으키는 작용기들을 노출시킨다.

 

(3) 기질 특이성

기질 결합 부위에서 기질은 삼차원적으로 인식된다. 그 과정에서 기질 결합 부위와 정확히 들어맞는 기질과만 반응한다.

 

(4) 활성화 에너지

-유도 적합설: 효소와 기질이 결합하는 과정에서 기질 결합 부위에 가벼운 모양 변화가 일어나면서 기질과 꼭 들어맞게 된다.

 

-전이 상태 인식: 기질 결합 부위가 기질과 산물의 중간 단계인 전이 상태 물질과 들어맞는 모양이어서 전이 상태를 인식한다. 기질이 들어올 때 기질 결합 부위의 여러 가지 R기들이 상호작용을 하게 되고, 그러면서 기질이 전이 상태의 모양으로 바뀌게 되는 것이다.

 

3. 성질

효소는 주로 단백질로 이루어져 있기 때문에 온도와 pH에 민감하다. 반응에 관여하면서 자신은 어떠한 화학적 변화도 일어나지 않는다.

 

4. 동종 효소

동종 효소는 아미노산 서열은 다르지만 같은 대사 과정에 관여하는 효소들을 일컫는다. 

동종 효소들의 기질 결합 부위 구조는 기능적인 동질성이 높기 때문에 거의 유사하다. 그러나 약간의 아미노산 서열 차이가 있기 때문에 각각의 환경 조건에 따라 그에 맞는 효소들이 발현된다. 예컨대 각 기관마다 염의 농도나 pH, 온도 등이 다르고 언제 발생하느냐에 따라 환경 조건이 다르다. 그렇기 때문에 각 환경마다 다른 방식의 조절을 받아야 한다.

그리고 고등 생물일수록 진화가 많이 이루어졌기 때문에 동종 효소의 비율이 높다.

 

예시 1. 엑손 셔플링

엑손 셔플링은 진화가 이루어지면서 서로 다른 유전자의 일부 엑손 부위들을 복제하고 조합해 새로운 유전자가 만들어지는 현상이다. 새로 만들어진 유전자에서 번역된 단백질은 진화 전의 유전자에서 번역된 단백질과 같은 도메인을 갖는다.

 

예시 2. 다유전자군

한 생물체 내에서 유사한 단백질 정보를 가진 유전자들의 그룹을 다유전자군이라고 한다. 진화 과정 중에서 특정 유전자가 여러 개로 복제된 후 시간이 경과하면서 돌연변이가 일어나 조금씩 다른 단백질들을 합성하는 유전자로 정착하게 된다.

 

예시 3. 선택적 스플라이싱

특정 유전자가 전사되면서 엑손이 다양한 조합으로 연결된다. 그러면서 조합에 따라 다양한 mRNA들이 생성된다. 각 mRNA들에서 번역된 단백질들은 대개 비슷한 기능을 한다.

 

5. 효소의 조절

(1) 비가역 조절

번역된 직후에는 활성화되지 않은 전구체 상태로 있다가 폴리펩티드의 일부가 절단되면서 변화가 일어나고 활성화된다. 보체, 케스페이스(Caspase), 혈액 응고 인자, 소화 관련 단백질 분해 효소들(펩신, 트립신, 키모트립신 등)이 그 예다.

 

(2) 가역 조절

효소의 활성이 인산화, 아데닐화, 우리딜화, ADP-리보실화, 메틸화 등의 공유 결합 변형에 의해 조절된다. 대표적인 예시로 단백질 카이네이스(Protein kinase)와 단백질 포스파테이스(Protein phosphatase)가 있다.

 

(3) 조절 단백질의 조절

조절 단백질이 효소 활성을 조절하기도 한다. 조절 단백질과 효소가 결합하지 않으면 활성화되지 않고, 결합하면 활성화된다.

 

(4) 알로스테리 조절

알로스테리 조절은 일반적으로 여러 개의 폴리펩티드로 구성된 4차 구조에서 나타난다. 4차 구조에는 여러 개의 기질 결합 부위가 있기 때문에 각 부위에 기질이 결합할 때마다 효소의 구조가 바뀌고 활성의 변화가 생긴다. 이를 협동성이라고 하며 기질과 속도 그래프에서 S자 곡선을 보인다.

알로스테리 물질이 알로스테리 자리에 결합할 경우 효소의 구조가 바뀌면서 활성의 변화가 생긴다. 각 부위에 결합할수록 결합 부위가 벌어지는 것을 양성 알로스테리, 부위가 좁아지는 것을 음성 알로스테리라고 한다.

대표적인 예시로 헤모글로빈에서 산소가 조절되는 메커니즘이 있다.

 

리보자임

RNA가 신체 내에서 일어나는 일부 반응들의 촉매 역할을 하기도 하는데 이때 RNA를 리보자임이라고 한다. 리보자임의 대표적인 예시로는 rRNA, 인트론의 스플라이싱이 있다.