[생명과학] 생명체의 구성 분자들: 단백질

 

단백질

단백질은 신체 내 기관, 효소 등 다양한 것들을 이루는 주성분이다. 몸에서 물 다음으로 많은 양을 차지한다.

 

1. 아미노산

아미노산은 단백질을 이루는 가장 기본적인 단위 물질이다. 주로 체내를 구성하는 물질로 사용되기 때문에 에너지원으로는 매우 드물게 쓰인다.

 

(1) 아미노산의 종류

아미노산은 R기에 따라 20가지로 나눌 수 있다. 비대칭 탄소가 없는 글리신을 제외한 나머지 아미노산은 모두 L-형으로 관찰된다. 

 

-비극성 중성 R 그룹

: 글리신(Gly), 알라닌(Ala), 프롤린(Pro), 발린(Val), 류신(Leu), 이소류신(Ile), 메티오닌(Met)

 

-방향성 R 그룹

: 페닐알라닌(Phe), 티로신(Tyr), 트립토판(Trp)

 

-양전하성 R 그룹

: 리신(Lys), 아르기닌(Arg), 히스티딘(His)

 

-음전하성 R 그룹

: 아스파르트산(Asp), 글루탐산(Glu)

 

-극성, 비전하성 R 그룹

: 세린(Ser), 트레오닌(Thr), 시스테인(Cys), 아스파라긴(Asn), 글루타민(Gln)

 

이 중에서 체내에서 직접 합성하지 못하기 때문에 꼭 섭취해야 하는 아미노산이 있는데 이를 필수 아미노산이라고 한다.

필수 아미노산으로는 이소류신, 발린, 메티오닌, 트레오닌, 페닐알라닌, 류신, 트립토판, 리신, 히스티딘이 있다.

 

 

2. 폴리펩티드

아미노산 사이에 펩티드 결합이 형성되어 중합체를 이룬다. 펩티드 결합이란 한 아미노산의 카르복시기와 다른 아미노산의 아미노기가 탈수 축합 되어 연결되는 것을 말한다.

 

(1) 1차 구조

아미노산들이 펩티드 결합을 형성하면서 일렬로 배열된 구조를 뜻한다. 선형의 폴리펩티드 양 끝을 아미노 말단(N말단)과 카복시 말단(C말단)이라 한다. 1차 구조가 합성될 때는 N말단에서 C말단 방향으로 합성된다. 아미노산의 다양한 R기가 노출되어 이들이 각자 상호작용하면서 복잡한 구조로 접히기도 한다.

 

*단백질 접힘: 1차 구조 속에 있는 정보에 따라 번역과 동시에 자발적으로 접힌다. 스스로 접히지 못하는 경우에는 샤페론의 도움을 받기도 한다.

 

*샤페론

직접 ATP를 소모하면서 다른 단백질이 제대로 접히도록 조절한다. 대표적으로 PDI(Protein Disulfide Isomerase)가 있는데, 소포체에서 이황화 결합을 형성하고 단백질이 정확하게 접히도록 돕는 역할을 한다.

 

(2) 2차 구조

펩티드 결합을 형성한 원자들끼리 수소 결합을 하면서 생겨난 입체 구조다. 

 

-알파 나선 구조

: L-아미노산들로 구성되어 대부분 오른 나선 구조로 나타난다.

: 전하가 있는 아미노산들은 반발력 등의 상호작용으로 인해 알파나선 구조가 잘 관찰되지 않는다.

: 알파나선 구조는 소수성 아미노산들이 많기 때문에 막관통 단백질에서 흔히 관찰된다.

: 프롤린은 구조가 지나치게 휘게 하고, 글리신은 너무 유연하기 때문에 알파 나선을 형성하기에 적합하지 않다.

 

-베타 병풍 구조

: 5~10개의 잔기들로 구성된 가닥들이 이웃하며 평행 혹은 역평행으로 배열되어 병풍과 같은 구조를 보인다.

: 한 가닥의 C=O와 이웃 가닥의 N-H가 수소결합을 하면서 연결된다.

: 여러 가닥들이 나란히 놓이면서 판 구조를 이루는데 2개 이상의 판이 서로 가까이 놓일 수 있도록 R기가 작은 글리신, 알라닌 등이 많이 관찰된다.

 

*초 2차 구조: 모티프

2차 구조들이 모여 다시 특정 구조를 형성하는데 이를 초 2차 구조라고 한다.

 

(3) 3차 구조

R기들 사이에서 다양한 상호작용으로 결합이 나타나 폴리펩티드 사슬이 복잡하게 접힌 구조다. 대표적인 예시로 미오글로빈이 있다.

 

-3차 구조 형성하는 결합: 이온 결합, 소수성 결합, 수소 결합, 반데르발스 결합, 이황화 결합 등이 관여한다.

 

-3차 구조에 변성을 일으키는 요인

pH: 이온 결합을 파괴한다.

계면활성제: 소수성 결합을 파괴한다.

열: 수소 결합을 파괴한다.

무질서 유발제: 수소 결합을 파괴한다.

환원제: 이황화 결합을 파괴한다. (ex. 베타머캅토에탄올, DTT)

 

(4) 4차 구조

여러 개의 폴리펩티드가 서로 결합한 구조다. 3차 구조와 마찬가지로 이온 결합, 수소 결합, 소수성 결합, 반데르발스 결합, 이황화 결합으로 형성되기도 하고 R기들 간에 다른 공유 결합들이 나타나기도 한다. 대표적으로 헤모글로빈이 이에 해당한다.

 

 

3. 단백질과 염의 관계

-염용: 적당한 양의 염은 물 분자의 분극화를 촉진하기 때문에 단백질과 물 분자 간의 상호 작용을 높여 단백질이 물에 더 잘 녹도록 한다.

 

-염석: 하지만 염을 지나치게 많이 넣으면 염이 물 분자를 감싸면서 단백질로부터 격리시키기 때문에 단백질이 온전한 상태로 물속에서 침전되게 만든다.

 

 

4. 단백질의 역할

세포 안팎으로 지지한다. 안쪽에서는 미세섬유/중간섬유/미세소관이, 바깥쪽에서는 콜라겐/엘라스틴이 그 역할을 한다.

신체의 운동을 조절한다.

각종 리간드 물질이나 수용체와 같은 신호 전달자로서 관여한다.

물질이 세포막을 통과하도록 하는 통로 역할을 한다.

효소의 구성성분으로 대사를 촉진한다.

면역 작용을 한다.

 

 

5. 몇 가지 단백질

 

(1) 콜라겐

신장력을 가지고 있으며 동맥과 정맥 결합 조직을 구성하기도 한다.

필수 아미노산의 함량은 낮아 영양 가치가 거의 없다고 볼 수 있다.

 

(2) 엘라스틴

콜라겐과 달리 다시 원래의 상태로 복원하는 신축성을 갖는다. 수축이 필요한 동맥 결합 조직에서 콜라겐과 함께 발견된다.

 

(3) 피브로넥틴

세포막의 인테그린과 세포외기질의 연결구조를 형성한다. 그리고 세포가 세포외기질 위를 이동할 수 있도록 돕는다.